Atlas de histología vegetal y animal
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La célula. 2.Matriz extracelular

GLICOPROTEÍNAS

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Las glicoproteínas participan en la cohesión de los tejidos.

Fibronectinas. Forman enlaces con el colágeno, proteoglicanos, fibrina y receptores de superficie celular.

Tenascinas. Forman enlaces con integrinas, proteoglicanos y receptores de superficie.

Lamininas. Importantes en la lámina basal.

Las metaloproteasas y serín proteasas son enzimas que permiten la remodelación de la matriz extracelular.

Las células están adheridas a la matriz extracelular, las cual, a su vez, forma un entramado cohesionado gracias a la interacción entre las moléculas que la forman. La mayoría de estas uniones en la matriz extracelular son entre proteínas, pero también entre proteínas y azúcares. Hay tres tipos de uniones que dan cohesión a los tejidos: uniones entre moléculas de la matriz extracelular, uniones entre las células y la matriz extracelular y uniones entre células contiguas. Los dos últimos tipos se verán en el apartado de membranas puesto que participan moléculas transmembrana.

Las moléculas que favorecen que la matriz extracelular sea un entramado cohesionado son principlamente glicoproteínas, aunque no es esa sola su función. Las glicoproteínas establecen puentes entre las moléculas estructurales, y entre ellas y las células. Tienen dominios de unión para estas y otras moléculas lo que les permite formar dichos entramados. Entre estas glicoproteínas destacan las fibronectinas, las lamininas y las tenascinas.

Las fibronectinas son glicoproteínas formadas por dos cadenas de polipéptidos unidos por uniones disulfuro. Poseen dominios en su estructura que permiten unirse al colágeno, a ciertos proteoglicanos, a glicosaminoglicanos, a la fibrina, a la heparina y a proteínas de la membrana plasmática celular como las integrinas. Por tanto establecen uniones entre moléculas de la matriz extracelular y entre moléculas de las células con la matriz extracelular. Las moléculas de fibronectina pueden aparecer formando fibras insolubles en los tejidos conectivos o solubles en el plasma de los fluidos corporales, como la sangre. Tienen un papel muy importante durante el desarrollo embrionario creando sendas por las que pueden migrar las células de un lugar a otro del embrión.

Fibronectina

Esquema de una molécula de fibronectina. Está formada por dos cadenas de aminoácidos unidas por la zona próxima al extrremo carboxilo por puentes disulfuro. Se indican los dominios de la proteína que interaccionan con otras moléculas produciendo adhesión. (Modificado de Pankov 2002)

Las tenascinas son una familia de proteínas de gran tamaño que pueden asociarse entre sí y que aparecen en diversos tejidos maduros, así como en tejidos embrionarios, en heridas y en tumores. Son capaces de unirse a moléculas de la membrana plasmática como a las integrinas, a los receptores del tipo de las inmunoglobulinas, a los proteoglicanos y a las anexinas II. También interactún con otras moléculas de la matriz extracelular como las fibronectinas y ciertos proteoglicanos.

Las lamininas son uno de los principales componentes de la lámina basal. Su estructura proteica está formada por tres cadenas de aminoácidos unidas por puentes disulfuro. Estas cadenas son alfa, beta y gamma. Existen 5 tipos de cadenas alfa, 3 betas y 3 gamma, las cuales se combinan entre sí para formar diferentes tipos de lamininas, aunque no todas las combinaciones son posibles ya que se han aislado sólo 16 formas de laminina. La laminina es sintetizada por células epiteliales, musculares, neuronas y células de la médula ósea. La mayoría de estas células depositan la laminina principalmente en las láminas basales que las separan del tejido conectivo. Aparte de su función estructural las lamininas afectan a la diferenciación y comportamiento celular gracias a que son reconocidas por las integrinas. Por ello, defectos en las lamininas suelen conllevar procesos patológicos

Laminina

Esquema de una molécula de laminina. Está formada por tres cadenas de aminoácidos unidas. Se indican los dominios de la proteína que interaccionan con otras moléculas produciendo adhesión. (Modificado de Mouw et al., 2014)

Otras glicoproteínas de adhesión presentes en la matriz extracelular son el fibrinógeno, que une receptores de superficie de las plaquetas y permite la coagulación sanguínea, la osteopondina presente en el hueso y el riñón, la denominada proteína de unión, que aparece en el cartílago donde reconoce a proteoglicanos, etcétera.

Remodelación de la matriz extraceular: metaloproteinasas

La matriz extracelular de los animales está en constante remodelación mediante la degradación de componentes y la producción de otros nuevos por parte de las células. La degradación de la matriz extracelular la llevan a cabo enzimas como las metaloproteinasas. Son enzimas que se asocian a la cara externa de la membrana plasmática (son secretadas) o forman parte integral de ella, siempre con su centro activo localizado extracelularmente. Inicialmente se producen en forma inactiva o prometaloproteinasas y para su activación es necesaria una proteolisis en su estructura, llevada a cabo por otras enzimas asociadas a la membrana plasmática. Existen más de 20 metaloproteinasas diferentes en mamíferos, cada una de las cuales tiene apetencia por distintos componentes de la matriz extracelular. Así, aunque no son totalmente específicas, se denominan colagenasas, gelatinasas, etcétera, según el sustrato sobre el que más apetencia tengan.

Las metaloproteasas no sóolo intervienen en el mantenimiento de la matriz extracelular sino que son cruciales en procesos como el desarrollo, remodelación de la matriz extracelular inducida por estímulos, por ejemplo, hormonas, o en procesos patológicos tales como la inflamación, reparación de tejidos o metástasis tumoral. Otro papel importante de la metaloproteasas es liberar moléculas que se encuentran ancladas en la matriz extracelular, las cuales actúan como señal sobre las celulas, y que se vuelven solubles tras la degradación de la matriz extracelular. Estas enzimas no sólo son producidas por los fibroblastos sino que también las sintetizan las células epiteliales, condrocitos, osteoclastos y leucocitos, además de células malignas como las tumorales.

Bibliografía

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Mouw JK, Ou G, Weaver VM. . 2014. Extracellular matrix assembly: a multiscale deconstruction. Nature reviews. Molecular cell biology. 15:771-785.

Pankov R, Yamada KM. 2002. Fibronectin at a glance. Journal of cell science. 115:3861-3863.


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